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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖量子工作中的繁杂性和大多N-glycoproteins低表明总体水平因此对N-glycosylation架构的的研究具体方法的简述相当难关。在验测低丰度的N糖基化掩藏核淀粉酶或肽段时,各举夹杂大规模未掩藏的核淀粉酶肽断,这很非常容易将低丰度的糖基化掩藏核淀粉酶肽段的网络信号掩藏。凝素亲和法是目前为止糖核淀粉酶质组学中软件较广泛的分开生物富集具体方法。凝集素(lectin)是一个类糖依照核淀粉酶质,能爱情专一正常识别另一特有架构的的单糖或聚糖中某的糖基编码序列而与之依照,患者与糖链可逆转非共价依照,糖核淀粉酶或糖肽被凝集素捕捉到然后,常常用某的单糖能够行业依照凝集素将糖核淀粉酶或糖肽冲洗掉下。 血清质 酶解后巧用凝集素(lectin)生物富集N-糖基化肽段,还有用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中除去链接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该处置导致Asn碳原子量增多2.9890Da。还有用高精准度LC-MS质谱仪判断脱糖后的肽段,能够搜索数据资料库,判定脱糖后碳原子量与之策略碳原子量的变以其糖基化表达肽段的队列,而认定该血清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点认定之前,再巧用label-free的作用对其做酶联免疫法分析一下。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
有关食品
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